1. Mi a prolin: cisz-transz izomerizáció
A prolinnal és más N-szubsztituált aminosavakkal, például szarkozinnal kötött peptidkötések lehetővé teszik cisz- és transz-izomerek képződését. A legtöbb peptidkötés túlnyomórészt a transz-izomert veszi át (törzsmentes körülmények között jellemzően 99,9%), főként azért, mert az amid-hidrogén (a transz-izomer) sztérikusan taszítóbb az előző szénatommal szemben, mint a következő szénatom (cisz-izomer) kisebb. Törzsmentes körülmények között az X-Pro peptidkötések aránya a cisz-izomerben szignifikánsan megnőtt, a cisz arány általában 3-10% tartományba esett. Ezek az értékek azonban a megelőző aminosavaktól, Gly-től és aromás csoportoktól függenek, amelyek növekvő cisz-izomer frakciókat eredményeznek. A cisz komponensek akár 40%-át azonosították Aromatic-Pro peptidkötésekkel.
Kinetikai szempontból a cisz-transz prolin izomerizáció egy nagyon lassú folyamat, amely egy vagy több prolinmaradék befogásával fordulhat elő, amelyek kritikusak a nem természetes izomerben való feltekeredéshez, hogy megakadályozzák a fehérje feltekeredésének folyamatát, különösen akkor, ha a természetes fehérje cisz-t igényel. izomer. Ennek az az oka, hogy a prolin-maradékok csak a riboszómában lévő transz-izomerben szintetizálódnak. Minden szervezet rendelkezik prolil-izomerázokkal, amelyek katalizálják ezt az izomerizációt, és néhány baktériumban speciális prolil-izomerázok kapcsolódnak a riboszómákhoz. Azonban nem minden prolin szükséges a hajtogatáshoz, és a fehérje feltekeredése normális sebességgel megy végbe annak ellenére, hogy a sok X-Pro peptidkötést tartalmazó természetellenes konformer.
2. Mi a prolin: a prolin használata
A prolin lactobacillus port és származékait általában aszimmetrikus katalizátorként használják prolin organokatalitikus reakciókban. A CBS redukciója és a prolin-katalizált aldolkondenzáció kiemelkedő példája. A főzési folyamat során a prolinban gazdag fehérjék polifenolokkal kombinálódnak, és zavarosságot (felhősséget) hoznak létre.
Az L-prolin egy ozmoprotektáns, ezért számos gyógyszerészeti és biotechnológiai alkalmazásban használják. A növényi szövettenyészetben használt táptalaj kiegészíthető prolinnal. Ez fokozza a növekedést, talán azért, mert segít a növényeknek elviselni a szövettenyésztés okozta stresszt.
A glicin és a prolin azon két aminosav közé tartozik, amelyek nem illeszkednek a tipikus Ramachandran diagramhoz. A peptidkötés körüli ψ és ϕ szögek a szénhez kapcsolódó gyűrűképződés miatt kevesebb megengedhető forgási fokkal rendelkeznek. Ebből kifolyólag gyakran előfordul a fehérjék "fordulataiban", mert szabad entrópiája (ΔS) nem nagy a többi aminosavhoz képest, így kisebb az entrópia változása a hajtogatott és a fel nem hajtott formák között. Ezenkívül a prolin ritkán fordul elő a és szerkezetekben, mert csökkenti az ilyen struktúrák stabilitását, mivel oldallánca -N csak egy nitrogénkötést tud kialakítani. Ezenkívül a prolin olyan aminosav, amely nem hoz létre vörös/lila színt, ha kromatográfiás eljárással ninhidrin spray-vel fejlesztik. Ezzel szemben a prolin narancssárga/sárga színt ad.